Будова білків – АМІНОКИСЛОТИ Й БІЛКИ

Хімія підготовка до ЗНО та ДПА
Комплексне видання

ЧАСТИНА І

ЗАГАЛЬНА ХІМІЯ

ОРГАНІЧНА ХІМІЯ

АМІНОКИСЛОТИ Й БІЛКИ

Будова білків

У складі білків зустрічаються залишки 20 амінокислот. Властивості білків залежать не тільки від того, які амінокислотні залишки утворюють їх, але і від того, в якій послідовності вони з’єднуються одна з одною. Таку послідовність називають первинною структурою білка:

Будова білків   АМІНОКИСЛОТИ Й БІЛКИ

Встановлення первинної структури білків – важливе наукове завдання. Інформація про первинну

структуру всіх білків організму міститься в молекулі дезоксирибонуклеїнової кислоти (ДНК).

Поліпєптидний ланцюг зазвичай згорнутий у спіраль, що має певну просторову структуру – α-спіраль:

Будова білків   АМІНОКИСЛОТИ Й БІЛКИ

Зазвичай білкова молекула нагадує пружину, що розтягнута. Існування спіральної будови обумовлюється можливістю утворення водневих зв’язків між різними частинами сусідніх амінокислотних залишків. Спіральну будову білків вперше встановив великий американський учений Лайнус Полінг.

Спіраль у свою чергу може приймати певну просторову будову, що є власного для кожного білка:

спіраль згортається в клубок (глобулу). Таку будову називають третинною структурою білка:

Будова білків   АМІНОКИСЛОТИ Й БІЛКИ

Для деяких білків характерно об’єднання декількох клубків (субодиниць) в одну частинку, що обумовлює четвертинну структуру білків:

Будова білків   АМІНОКИСЛОТИ Й БІЛКИ

До складу таких об’єднань можуть входити іони металів або інші речовини небілкової природи. Так, молекула білка гемоглобіну складається з чотирьох субодиниць, з’єднаних з іоном Феруму, що дозволяє такій молекулі переносити кисень і вуглекислий газ у тваринному організмі.

Хімічні властивості білків

1. Денатурація білків.

Унаслідок дії деяких факторів відбувається руйнування тривимірної конформації білка – денатурація, пов’язане зі зміною вторинної, третинної та четвертинної структур; ця зміна може мати тимчасовий або постійний характер, але й у тому, і в іншому випадку амінокислотна послідовність білка (первинна структура) залишається незмінною.

Денатурація білків відбувається під впливом нагрівання або впливом яких-небудь випромінювань, наприклад інфрачервоного або ультрафіолетового. Кінетична енергія, яка передається білку, спричинює сильну вібрацію його атомів, унаслідок чого водневі й іонні зв’язки рвуться, білок згортається (коагулює). Сильні кислоти, сильні луги й концентровані розчини солей також спричинюють розрив зв’язків (при тривалому впливі й пептидних).

Катіони важких металів утворюють міцні зв’язки з карбоксильними групами, сприяють розриву іонних зв’язків. Вони також знижують електричну поляризацію білка, зменшуючи його розчинність; білок, що перебуває в розчині, випадає в осад.

Органічні розчинники й детергенти.

Ці реагенти спричинюють розрив внутрішньо-молекулярних водневих зв’язків. Використання спирту як засобу для дезінфекції засноване якраз на тому, що він здатний спричинювати денатурацію білка будь-яких присутніх бактерій.

2. Ренатурація.

Іноді денатурований білок за сприятливих умов знову спонтанно набуває своєї нативної (природної) структури. Цей процес називають ренатурацією.

3. Гідроліз.

Найважливішою хімічною властивістю білків є їхня здатність до гідролізу, який може протікати при нагріванні із сильними кислотами або з лугами (кислотно-основний гідроліз) і під дією ферментів (ферментативний гідроліз). Гідроліз призводить до розпаду поліпептидних зв’язків з утворенням вільних амінокислот. Ферменти, які руйнують пептидні зв’язки (протеази), зазвичай мають селективну дію – руйнують зв’язки тільки між залишками певних амінокислот, тож при гідролізі за участю одного з ферментів можуть утворитися замість окремих амінокислот високомолекулярні продукти.

4. Якісні кольорові реакції білків.

А) біуретова реакція на пептидні зв’язки – дія розведеного розчину купрум(ІІ) сульфату на лужний розчин білка, яка супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення розчину, що обумовлено комплексоутворенням між йонами Купруму та поліпептидами;

Б) ксантопротеїнова реакція на ароматичні й гетероядерні цикли – дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення; забарвлення пояснюється нітруванням циклів й утворенням нітросполук залишками амінокислот;

В) реакція Міллона – дія на білок реактиву Міллона – розчину Нg(NO)2 та Нg2(NO3)2 у розведеній НNO3, що містить домішку НNO2,- з появою червоно-коричневого забарвлення, яке обумовлене утворенням пептидних солей Меркурію.


1 Звезда2 Звезды3 Звезды4 Звезды5 Звезд (1 votes, average: 5.00 out of 5)
Loading...


Ви зараз читаєте: Будова білків – АМІНОКИСЛОТИ Й БІЛКИ