ФЕРМЕНТИ І БІОЛОГІЧНИЙ КАТАЛІЗ



Розділ 2 Молекулярний рівень організації живої природи

Тема 5. Біомолекулярний склад живого

§ 24. ФЕРМЕНТИ І БІОЛОГІЧНИЙ КАТАЛІЗ

Терміни та поняття: каталізатор, ензим, апофермент, кофермент, вітамін, субстрат, оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, активний центр ферменту, фермент-субстратний комплекс, активатори, інгібітори, ціаніди, цитохромоксидази.

Історична довідка. Група простих або складних білків, які виконують функцію біологічних каталізаторів (від грец. каталізис – руйнування), називається ферментами. Цей

термін було застосовано ще в XVII ст. нідерландським лікарем Я. Б. ван Гельмонтом під час описування процесу травлення. Друга назва цих речовин – ензими (від грец. єн –

ФЕРМЕНТИ І БІОЛОГІЧНИЙ КАТАЛІЗ

Мал. 124. Л. Пастер

Всередині і зиме – закваска), вживана нині переважно в англійській і французькій мовах, з’явилась у науковій літературі значно пізніше – лише наприкінці ХІХ ст. Слід зазначити, що трохи більше ста років тому терміни фермент і ензим, які зараз є синонімами, відображали різне розуміння вченими природи хімічних перетворень, що відбуваються в організмах, зокрема спиртового бродіння. Великий

мікробіолог Л. Пастер (мал. 124) (1822-1895) трактував явище біологічного каталізу як певну “життєву силу”, притаманну лише живим мікроорганізмам. Його опоненти, серед яких був відомий біохімік Ю. Лібіх (пригадайте, у чому полягає головний внесок цього вченого у біохімію), вважали, що прискорення хімічних реакцій при бродінні обумовлене дією особливих речовин – ензимів, які продукують клітини дріжджів. Вже після смерті Пастера з’ясувалося, що мали рацію його опоненти: спиртове бродіння дійсно може відбуватися без безпосередньої участі клітин живих дріжджів, – достатньо до закваски додати клітинний вміст, і цей процес піде без жодних перешкод. У такий спосіб було доведено, що ензими – це специфічні речовини, що входять до складу клітин. Автор статті, в якій були наведені результати цих досліджень, німецький біохімік Е. Бухнер (мал. 125) (1860-1917) в 1907 р. отримав за це відкриття Нобелівську премію.

Будова і класифікація ферментів. Звичайно фермент складається з двох частин: білкової – апофермен – ту (від лат. апо – без чогось і фермент) та небілкової – коферменту (від лат. ко – разом і фермент). Роль останнього в одних ферментах виконують спеціальні низькомолекулярні речовини – вітаміни, в інших – іони металів або деякі сполуки. Білкова частина ферменту може мати третинну або четвертинну структуру. Це викликано тим, що ферменти, які складаються з кількох білкових субодиниць, мають більшу специфічність дії. У будь-якій клітині міститься кілька сотень видів ферментів, кожний з яких каталізує певну реакцію, впливаючи на конкретну речовину – субстрат (від лат. субстратум – основа).

Спочатку назви ферментам давали за випадковими асоціаціями, які виникали у їх першовідкривачів. Наприклад, фермент пепсин (мал. 126) отримав цілком логічну назву від грецького слова пепсис – травлення, а інший травний фермент – трипсин чомусь від трипсис – розріджую. В подальшому назви ферментам давали у відповідності до того, на який субстрат впливає фермент. Фермент, який розщеплює полісахарид амілозу до молекул глюкози, назвали амілазою (мал. 127), а фермент, що руйнує зв’язки молекул ортофосфатної кислоти з іншими молекулами, – фосфатазою.

ФЕРМЕНТИ І БІОЛОГІЧНИЙ КАТАЛІЗ

Мал. 125. Е. Бухнер

ФЕРМЕНТИ І БІОЛОГІЧНИЙ КАТАЛІЗ

Мал. 126.Комп’ютерна модель просторової будови молекул пепсину

ФЕРМЕНТИ І БІОЛОГІЧНИЙ КАТАЛІЗ

Мал. 127. Комп’ютерна модель просторової структури амілази

ФЕРМЕНТИ І БІОЛОГІЧНИЙ КАТАЛІЗ

Мал. 128. Модель каталази еритроцитів людини

ФЕРМЕНТИ І БІОЛОГІЧНИЙ КАТАЛІЗ

Мал. 129. Просторова модель хімотрипсину. Червоним кольором позначено активний центр

В основу сучасної класифікації ферментів покладено кілька ознак, зокрема, на який субстрат діє фермент, яку реакцію він каталізує і, якщо ця реакція обумовлена переносом активних груп з однієї молекули на іншу, то в назві зазначається сполука, до якої ця група транспортується. Відповідно до Міжнародної комісії з номенклатури кожний фермент має власний номер – шифр. Всього виділяють шість класів ферментів.

Оксидоредуктази каталізують реакції окиснення чи відновлення. До цих ферментів належать кілька дуже важливих: каталаза (мал. 128), яка каталізує розклад гідроген пероксиду, що постійно утворюється в клітинах, до води і кисню; лактатдегідрогеназа каталізує окиснення молочної кислоти до піровиноградної, алкогольдегідрогеназа окиснює спирти до альдегідів. Вважається, що саме генетично обумовлений дефіцит останнього ферменту є причиною нездатності переносити спиртні напої окремими особами.

Трансферази каталізують перенесення певних груп атомів з однієї молекули субстрату на іншу. Серед ферментів цього класу особливе значення мають фосфотрансферази, які транспортують фосфатну групу з однієї молекули на іншу.

Гідролази каталізують реакції гідролізу (амілаза, фосфатаза, пепсин, трипсин).

Ліази каталізують розрив хімічних зв’язків у молекулі субстрату, який не приводить до гідролізу. В результаті лінійні молекули можуть переходити в кільцеві, або замість одинарного зв’язку буде утворюватися подвійний (дезамінази).

Ізомерази каталізують просторові зміни в структурі молекули субстрату, тобто перетворюють один ізомер на інший.

Лігази каталізують утворення хімічних зв’язків між субстратами за рахунок гідролізу енергозберігаючих молекул. Типовим прикладом є ДНК-полімераза, за допомогою якої утворюються молекули ДНК.

Яким чином відбувається біологічний каталіз. Основою життєдіяльності кожного організму є величезна кількість взаємопов’язаних хімічних реакцій, перебіг яких відбувається миттєво. Цю надзвичайну швидкість перетворень одних речовин на інші забезпечують ферменти. Це їх головна функція. Підраховано, що ферменти здатні прискорювати хімічні реакції у мільйони і мільярди разів. Хімічні реакції, які відбуваються у клітинах за частки секунди, за звичайних умов тривають роками. Так, розчин сахарози за кімнатної температури може протягом кількох років зберігатися без жодних змін, а після додавання ферменту сахарази цей дисахарид розкладеться на молекули глюкози і фруктози за кілька хвилин. Щоб досягти подібного ефекту іншим шляхом, потрібно сильно нагріти розчин і додати до нього хлоридну чи сульфатну кислоту. (Пригадайте їх формули.) Зазвичай це неможливо зробити в живій клітині, тому цю роботу виконують ферменти.

Яким чином ферменти прискорюють хімічні реакції без підвищення температури й отримання енергії ззовні? У молекулі ферменту міститься група особливо активних амінокислот, які утворюють активний центр ферменту (мал. 129), здатного швидко взаємодіяти лише з відповідною речовиною – субстратом (мал. 130). При цьому субстрат є специфічним для певного ферменту і підходить, як за своєю структурою, так і фізико-хімічними властивостями до активного центру “як ключ до замка”, а тому перебіг реакції субстрату з активним центром здійснюється миттєво. Унаслідок реакції виникає фермент-субстратний комплекс, який потім легко розпадається, утворюючи вже нові продукти. Речовини, що утворилися, враз відокремлюються від ферменту, який відновлює свою структуру і стає здатним знову здійснювати ту саму реакцію. За секунду фермент реагує з мільйонами молекул субстрату і сам при цьому не руйнується.

Завдяки ферменту біохімічні реакції можливі при дуже незначній концентрації речовини у клітині, що надзвичайно важливо, особливо в тих випадках, коли за допомогою ферментів організм позбавляється шкідливих речовин. Вже відомий вам фермент каталаза за одну секунду руйнує стільки ж молекул гідроген пероксиду, скільки за звичайних умов протягом 300 років.

Властивості ферментів. Кожний фермент каталізує лише певну реакцію. Слід зазначити, що він не визначає самої можливості реакції, а тільки прискорює її в мільйони разів, роблячи її швидкість “космічною”. Подальше перетворення речовини, що утворилася внаслідок однієї ферментативної реакції, здійснює другий фермент, далі третій і т. д. У клітинах тварин і рослин містяться тисячі різних ферментів, тому вони не просто прискорюють тисячі хімічних реакцій, а й контролюють їхній перебіг.

Швидкість дії ферменту залежить від температури (найефективніша – близько +40 °С) і певних значень рН розчину, специфічного для конкретного ферменту. Для більшості ферментів значення рН лежить в межах від 6,6 до 8,0, хоча є і винятки. (Пригадайте, при яких значеннях рН найкраще діють ті чи інші травні ферменти.)

Підвищення температури до +50 °С призводить до руйнування активного центру ферменту і він на завжди втрачає можливість виконувати свої функції. Це зумовлено тим, що відбувається необоротне порушення третинної структури білка, і після охолодження молекула ферменту не відновлює своєї структури. Саме цим пояснюється, чому навіть нетривалий вплив високої температури вбиває живі істоти. Проте існують організми, ферменти яких пристосувалися до високих температур. Наприклад, в Африці в гарячих джерелах з температурою води близько +60 °С живе і розмножується представник класу ракоподібних термосбена дивовижна, а деякі бактерії живуть навіть у водоймах, де температура води понад +70 °С.

ФЕРМЕНТИ І БІОЛОГІЧНИЙ КАТАЛІЗ

Мал. 130.Схема взаємодії ферменту з субстратом

Руйнування структури ферменту можуть спричинити отрути, що потрапляють до організму навіть у дуже незначній кількості. Ці речовини, які називаються інгібіторами (від лат. інгібіо – стримую), необоротно сполучаються з активним центром ферменту і таким чином блокують його діяльність.

Однією з найсильніших отрут, як відомо, є ціаніди (солі синільної кислоти НСК), що блокують роботу дихального ферменту цитохромоксидази. Тому навіть незначна кількість цієї речовини, потрапивши до організму, спричинює смерть від задухи. Інгібіторами є йони важких металів (Hg2+, Pb2+), а також сполуки Арсену, які утворюють сполуки з амінокислотами, що входять до активного центру ферменту.

Крім інгібіторів ферментів, існують і активатори (від лат. активус – діяльний), які значно підсилюють дію ферментів, а деякі “включають” ферменти. Одним із найбільш поширених активаторів є йони Mg2+.

Слід наголосити, що ферменти можуть бути отрутою. Зокрема, отрута змій – це концентрат ферментів, які під час укусу потрапляють до кровоносної системи і починають швидко руйнувати речовини, з яких складаються клітини й тканини організму, або блокують роботу нервової системи.

Використання ферментів у практичній діяльності людини. При деяких захворюваннях у крові людини з’являються ферменти, яких немає в здоровому організмі. За наявністю чи підвищеною активністю цих ферментів за допомогою спеціальних кольорових реакцій можна не тільки діагностувати хворобу, але й визначити ступінь її важкості й контролювати перебіг. Відомо, наприклад, що при різноманітних ураженнях печінки в крові різко підвищується активність фосфатаз.

Ферменти як лікарські препарати успішно використовують у медицині. Завдяки ферментним препаратам можна значно покращити травлення, загоїти рани, врятуватися від гнійних процесів, позбутися післяопераційних фляків і спайок.

За допомогою ферментів генно-інженерними засобами “у пробірці” одержують багато біологічно активних речовин, а також лікарських препаратів. Ферменти використовують у виноробстві й пивоварстві, при обробці шкір, у хлібопекарській і хімічній промисловості.

Ферменти – біологічні каталізатори, без участі яких не відбувається жоден життєвий процес. Вони характеризуються здатністю: реагувати з певною речовиною – субстратом; прискорювати біохімічні реакції, які зазвичай йдуть дуже повільно; діяти при дуже незначних концентраціях субстрату, при цьому не потребуючи надходження енергії ззовні; функціонувати залежно від температури і рН середовища.

Біологічний каталіз відзначається надзвичайно високою ефективністю і здатністю ферментів чітко вирізняти речовину, з якою вони взаємодіють.


1 Звезда2 Звезды3 Звезды4 Звезды5 Звезд (No Ratings Yet)
Loading...


Внутрішні води широколистих лісів.
Ви зараз читаєте: ФЕРМЕНТИ І БІОЛОГІЧНИЙ КАТАЛІЗ