Головна ⇒ 📌Біологія ⇒ ВЛАСТИВОСТІ І РІЗНОМАНІТТЯ БІЛКІВ

ВЛАСТИВОСТІ І РІЗНОМАНІТТЯ БІЛКІВ

Розділ 2 Молекулярний рівень організації живої природи

Тема 5. Біомолекулярний склад живого

§ 23. ВЛАСТИВОСТІ І РІЗНОМАНІТТЯ БІЛКІВ

Мал. 120.Схема будови молекули гемоглобіну людини: а – а-субодиниця; б – в-субодиниця; в – повна молекула гемоглобіну. Чорна ліня означає хід “хребта” молекули, який складається зі 146 амінокислот. Червоні диски – це місця зв’язування Оксигену, їх в молекулі нараховується чотири

Надзвичайне різноманіття будови молекул дозволяє білкам мати унікальні протилежні

фізичні і хімічні властивості, які в свою чергу дозволяють їм виконувати в організмі широкий спектр функцій.

Фізико-хімічні властивості білків. Молекули білків – це одні з найважчих біомолекул, їх молекулярна маса коливається від кількох тисяч до мільйонів дальтон.

Виділені білки в чистому вигляді здебільшого білого кольору, мають вигляд пухкої волокнистої речовини або кристалів.

Багато білків розчиняються у воді (гідрофільні білки), але є й нерозчинні (гідрофобні). Розчини білків безбарвні. Виняток становлять лише білки, у яких є хромофорні (від грец. хромос – колір і форео – несу) групи,

наприклад, розчин гемоглобіну має червоний колір.

Білки утворюють колоїдні розчини. Промінь світла, що проходить через колоїдний розчин, розсіюється, а це легко встановити спеціальним оптичним приладом. (Пригадайте ефект Тіндаля.) Чим вища концентрація білка, тим сильніше розсіювання. У такий спосіб можна визначити вміст білка в розчині.

Через те що розчини білків є колоїдними, для них характерна нестійкість. Невипадково, що розчинність білків залежить від рН розчину і наявності в ньому тих або інших солей. Тому завжди можна підібрати умови, за яких певний білок коагулює (від лат. коагуляціо – згортання) – випадає в осад. Завдяки цій властивості методом висолювання вдається виділити потрібний білок із суміші інших.

Як вам вже відомо молекули білків здатні до денатурації, тобто до руйнування третинної структури при збереженні первинної. Цього можна досягти шляхом підвищення температури або додаванням сильнодіючих речовин (кислот, солей або лугів) у білковий розчин. Характерною рисою денатурації є втрата білком гідрофільних властивостей і набуття гідрофобних, тобто білок перестає бути розчинним.

Розчини білків – це електроліти. Молекули білків здатні набувати певного заряду, який залежить від рН розчину. (Пригадайте, що таке ізоелектрична точка.) Молекули білків відрізняються одна від одної за числом позитивно й негативно заряджених груп і тому характеризуються різною швидкістю міграції в електричному полі, що дозволяє здійснювати розділення суміші білків за допомогою методу електрофорезу.

Усі білки – це амфотерні сполуки. Вони здатні реагувати з речовинами, що мають властивості кислот чи основ. Однак ця особливість білків багато в чому залежить від рН розчину, а головне – від співвідношення карбоксильних і аміногруп. Білки, ізоелектрична точка яких більша 7, вважаються основними, менше 7 – кислотними. Взагалі ізоелектрична точка більшості білків, наприклад людини, лежить у межах рН від 5,5 до 7. Однак є білки з екстремальними значеннями ізоелектричних точок, що цілком випливає з їхнього призначення. Травний фермент пепсин, що міститься в шлунку хребетних, має ізоелектричну точку на рівні близько 1, а білки, що сполучаються з нуклеїновими кислотами і містяться в ядрі клітини – близько 12.

Мал. 121.Схема будови типових глобулярних білків: а – міоглобіну (білка, що транспортує Оксиген по м’язах хребетних тварин); б – ферменту рибонуклеази (кожна кулька – окремий атом)

Що таке протеїни і протеїди. За особливостями будови молекули білки поділяють на два класи: прості – протеїни і складні – протеїди (від грец. протос – перший і ейдос – вид).

Протеїни – білки, що складаються тільки з амінокислот. Це надзвичайно різноманітна за своїм функціональним призначенням група. Вони беруть участь у формуванні генетичного апарату клітини, визначаючи укладку ДНК у хромосомах; входять до складу крові, де виконують захисні функції; містяться в зерні пшениці й інших злаків як запасна речовина; є складовою кісток, хрящів і волосся ссавців.

До складу протеїдів, крім амінокислотного ланцюга, входить небілкова частина. Нею можуть бути молекули вуглеводів (глікопротеїди), ліпідів (ліпопротеїди), нуклеїнових кислот (нуклеопротеїди), залишки ортофос – фатної кислоти (фосфопротеїди), атоми металів (металопротеїди) і деякі інші речовини. Слід зазначити, що переважна частина білків клітини є протеїдами. Саме до цього класу належать гемоглобін і білки, з яких складаються клітинні мембрани.

Як класифікують білки за формою молекули. Білки поділяють за складом і функціональним призначенням, а також за формою молекул. Якщо поліпептидні ланцюги в молекулах білка згорнуті в структури, які мають еліпсоподібну чи кулеподібну форму, то такий білок називають глобулярним (від лат. глобулус – кулька). До таких білків належить переважна частина транспортних білків, зокрема гемоглобін (мал. 120) і міоглобін (мал. 121, а) та майже всі ферменти (мал. 121, б). Якщо молекули білка утворюють довгі волокна, то ці білки називають фібрилярними (від лат. фібрила – волоконце). Вони входять до складу шкіри, волосся і рогів ссавців та виконують в організмі головним чином статичні структурні функції (мал. 122). Численні білки через стан клітини можуть змінювати форму та із глобулярних перетворюватися на фібрилярні, зокрема так функціонують білки м’язових волокон – актин і міозин (мал. 123).

Класифікація білків за їх функціями. Оскільки білки виконують дуже багато різних функцій, що зумовлюється структурою їх молекул, існує класифікація білків за їх функціональним призначенням.

Структурні білки. До цієї групи належать білки, що є структурними компонентами клітинних мембран. Білок колаген входить до складу хрящів і сухожилків; еластан є компонентом судинної стінки; волосся і нігті ссавців, пір’я птахів, луска плазунів містять кератин.

Транспортні білки беруть участь у перенесенні речовин в клітинах та організмі. До цієї групи належать гемоглобін і гемоціанин, які розносять кисень по організму тварин, та деякі інші білки крові.

Крім того, за допомогою білків, що входять до складу клітинної мембрани, здійснюється транспортування речовини крізь поверхню клітини.

Регуляторні білки – це гормони – речовини, що регулюють процеси життєдіяльності тварин. Вони виробляються у залозах внутрішньої секреції. Типовим представником регуляторних білків людини є інсулін. Це протеїн, функція якого полягає в зниженні рівня глюкози в крові.

Особливу групу регуляторних білків складають фактори росту – невеличкі поліпептиди, які мають властивість регулювати фізіологічні процеси, зокрема вони стимулюють поділ клітин, однак, на відміну від гормонів, продукуються не спеціальними залозами, а клітинами усіх тканин.

Запасні (резервні) білки виконують функцію забезпечення живлення зародків рослин і тварин. Прикладами запасних білків є альбумін яєчного білка і казеїн молока.

Захисні білки. До цієї групи належать складні білки інтерферон та імуноглобуліни, функція останніх – специфічно сполучатися зі сторонніми для організму речовинами (клітинами), які потрапляють до нього.

Скоротливі білки входять до складу всіх скоротливих структур клітин тварин. Вони мають вигляд довгих ланцюгів, закручених у спіраль. Під час синхронного стискування цих спіраль них молекул відбувають ся м’язові скорочення. До скоротливих білків належать актин і міозин.

Рецепторні білки здійснюють сигнальну функцію. Завдяки їх високій біологічній активності розв’язується проблема розпізнавання молекул. До цієї групи належать рецепторні білки плазматичної мембрани, які слугують для розпізнавання клітиною певних гормонів. Сигнальна функція білків є основою дуже важливої властивості організму – подразливості.

Особливу групу білків складають ферменти (від лат. ферментум – закваска) – біологічні каталізатори.

Мал. 122.Схема будови молекули кератину фібрилярного білка, з якого будується волосся

Ссавців

Мал. 123.Схема будови молекули міозину

Білки також виконують багато інших функцій, що безпосередньо не пов’язано з їх первинним призначенням у клітині. За екстремальних умов існування, зокрема під час тривалого голодування, частина білків може використовуватися організмом як джерело енергії. Білковий ланцюг руйнується до амінокислот, які в подальшому окиснюються подібно до глюкози чи жирів. При повному окисненні 1 г білка виділяє 17,6 кДж.

Африканська дводишна риба протоптерус легко перечікує пересихання водойм, зариваючись у мул на кілька місяців. Джерелом речовин й енергії, необхідних для підтримування життєдіяльності, їй слугують власні м’язи.

Завдяки своїй найрізноманітнішій будові різні види білків мають унікальні і навіть протилежні властивості. За будовою білки поділяють на два класи – прості і складні білки, а кількість функціональних груп білків значно більша.