Головна ⇒ 📌Плани-конспекти уроків по хімії ⇒ Пептиди. Пептидний зв’язок

Пептиди. Пептидний зв’язок

II Семестр

Тема 5. НІТРОГЕНОВМІСНІ ОРГАНІЧНІ СПОЛУКИ

Урок 53

Тема уроку. Пептиди. Пептидний зв’язок

Цілі уроку: формувати в учнів знання про пептиди; показати їхні склад і будову на прикладі ди – і трипептидів; ознайомити учнів з механізмом утворення пептидного зв’язку, будовою поліпептидного ланцюга; вивчити поширення пептидів у природі, їхню біологічну роль, значення.

Тип уроку: вивчення нового матеріалу.

Форми роботи: розповідь учителя, фронтальна робота.

Обладнання: таблиця амінокислот, схема будови ди –

і трипептидів.

ХІД УРОКУ

I. Організація класу

II. Мотивація навчальної діяльності

Фронтальна робота за картками

1) Складіть формули амінокислот за їхніми назвами:

– 2-амінобутанова кислота;

– 2-метил-5-амінопентанова кислота;

– 6-аміногексанова кислота;

– 2,3-диметил-4-амінопентанова кислота.

2) Напишіть рівняння реакції взаємодії запропонованих речовин:

– 2-амінопропанової та хлоридної кислот;

– 2-аміноетанової кислоти й етанолу;

– між молекулами 3-амінопропанової кислоти;

– хлоретанової кислоти й амоніаку.

3) Напишіть рівняння реакцій, з допомогою

яких можна одержати два види солей амінокислот та їхні внутрішні солі:

– 3-амінопропанова кислота;

– 3-аміногексанова кислота.

4) Напишіть рівняння реакцій, з допомогою яких можна здійснити схему перетворень:

Етен хлоретан бутан А бутанол Б бутанова кислота 2-хлорбутанова кислота В

III. Вивчення нового матеріалу

ПЕПТИДИ

Розповідь учителя

¦ Напишіть рівняння реакції поліконденсації 6-аміногексанової кислоти.

¦ Яке практичне значення має ця реакція?

Важливою властивістю амінокислот є здатність взаємодіяти одна з одною завдяки наявності двох функціональних груп.

Міжмолекулярна взаємодія а-амінокислот приводить до утворення пептидів. У результаті взаємодії двох?-амінокислот утворюється дипептид.

Міжмолекулярна реакція за участі трьох а-амінокислот приводить до утворення трипептиду і т. д.

Фрагменти молекул амінокислот, що утворюють пептидний ланцюг, називаються амінокислотними залишками, а зв’язок CO – NH – пептидним зв’язком.

Найважливіші природні полімери – білки – належать до поліпептидів, тобто є продуктами поліконденсації?-амінокислот.

Пептиди (від грецьк. ?????? – “поживний”) – родина речовин, молекули яких побудовані із залишків?-амінокислот, з’єднаних у ланцюг пептидними (амідними) зв’язками – C(O)NH-.

Це природні або синтетичні сполуки, що містять десятки, сотні чи навіть тисячі мономерних ланок – амінокислот. Поліпептиди складаються із сотень амінокислот, на противагу олігопептидам, які складаються з невеликої кількості амінокислот (не більш ніж 10-50), і простим пептидам (до 10).

Пептиди вперше було виділено з гідролізатів білків, одержаних з допомогою ферментування.

Термін “пептид” запропонував Е. Фішер, який до 1905 р. розробив загальний метод синтезу пептидів.

1953 У. Дю Віньйо синтезував окситоцин, перший поліпептидний гормон. 1963 р. на базі концепції твердофазового пептидного синтезу (Р. Меррифілд) було створено автоматичні синтезатори пептидів.

Використання методів синтезу поліпептидів дозволило одержати синтетичний інсулін і деякі ферменти.

– Поліпептиди можуть містити в молекулі неамінокислотні фрагменти, наприклад вуглеводні залишки.

– Природні поліпептиди з молекулярною масою понад 6 000 дальтонів називають білками.

Пептиди й білки є високомолекулярними органічними сполуками, побудованими із залишків?-амінокислот, з’єднаних між собою пептидними зв’язками.

Жоден з відомих нам живих організмів не обходиться без білків. Білки є поживними речовинами, вони регулюють обмін речовин, виконуючи роль ферментів – каталізаторів обміну речовин, сприяють перенесенню кисню по всьому організму та його поглинанню, відіграють важливу роль у функціонуванні нервової системи, є механічною основою м’язового скорочення, беруть участь у передачі генетичної інформації тощо. Як бачимо, функції білків у природі універсальні. Білки входять до складу мозку, внутрішніх органів, кісток, шкіри, волосяного покриву та ін. Головним джерелом а-амінокислот для живого організму є харчові білки, які в результаті ферментативного гідролізу в шлунково-кишковому тракті дають а-амінокислоти. Багато які з а-амінокислот синтезуються в організмі, а деякі – ні, тому мають надходити ззовні. Такі амінокислоти називаються незамінними. До них належать валін, лейцин, треонін, метіонін, триптофан та ін. У разі деяких захворювань людини перелік незамінних амінокислот розширюється.

Пептиди й білки розрізняють залежно від молекулярної маси. Умовно вважається, що пептиди містять у молекулі до 100 (відповідає молекулярній масі до 10 000), а білки – понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса – від 10 тисяч до кількох мільйонів). При цьому в пептидах розрізняють олігопептиди, що містять у ланцюзі не більш ніж 10 амінокислотних залишків, і поліпептиди, які мають до 100 амінокислотних залишків. Межа між олігопептидами й поліпептидами (ті розміри, за яких білкова молекула перестає вважатися олігопептидом і стає поліпептидом) досить умовна. Часто пептиди, що містять менш ніж 10-20 амінокислотних залишків, називають олігопептидами, а речовини з більшим числом амінокислотних ланок – поліпептидами. У багатьох випадках ця межа в науковій літературі не проводиться взагалі, а невелика білкова молекула (така, як окситоцин) згадується як поліпептид (або просто як пептид).

Конструкція поліпептидного ланцюга однакова для всього розмаїття пептидів і білків. Цей ланцюг має нерозгалужену будову і складається з метинових (CH) і пептидних (CONH) груп, що чергуються. Відмінності між такими ланцюгами полягають у бічних радикалах, що зв’язані з метиновою групою й характеризують ту чи іншу амінокислоту. Один кінець ланцюга з вільною аміногрупою називається N-кінцем, а інший, на якому перебуває амінокислота з вільною карбоксильною групою, – C-кінцем. Пептидні й білкові ланцюги записуються з N-кінця. Іноді користуються спеціальними позначеннями: на N-кінці пишеться група – NH або лише атом Гідрогену – H, а на C-кінці – або карбоксильна група – COOH, або тільки гідроксильна група – OH.

Для поліпептидів і білків характерними є чотири рівні просторової організації, які прийнято називати первинною, вторинною, третинною й четвертинною структурами.

IV. Первинне застосування одержаних знань

Керована практика

Завдання 1. Запишіть рівняння одержання трипептиду з амінокислот, обраних у таблиці (див. с. 263-264). Складіть формули можливих трипептидів і назвіть їх.

Завдання 2. Запишіть рівняння одержання дипептиду з гліцину й валіну.

V. Підбиття підсумків уроку

Підбиваємо підсумки уроку, оцінюємо роботу учнів на уроці.

VІ. Домашнє завдання

Опрацювати матеріал параграфа, відповісти на запитання до нього, виконати вправи.

Творче завдання: підготувати повідомлення “Біологічна роль пептидів і білків”.