Головна ⇒ 📌Довідник з хімії ⇒ Амінокислоти – Нітрогеновмісні органічні сполуки

Амінокислоти – Нітрогеновмісні органічні сполуки

ХІМІЯ – Комплексна підготовка до зовнішнього незалежного оцінювання

РОЗДІЛ III. ОРГАНІЧНА ХІМІЯ

13. Нітрогеновмісні органічні сполуки

13.3. Амінокислоти

Амінокислоти – це органічні сполуки, що містять карбоксильну – СООН та аміногрупу – NH2. Амінокислоти, як і органічні сполуки інших класів, утворюють гомологічні ряди, аналогічні до гомологічних рядів насичених карбонових кислот.

Крім зазначених критеріїв, амінокислоти вирізняються:

А) будовою карбонового ланцюга:

– розгалужені,

нерозгалужені;

– насичені, ненасичені;

– ациклічні, циклічні, ароматичні;

Б) наявністю і розміщенням галогенів та інших характеристичних груп (гідроксильної – ОН, сульфанільної-SH, метилсульфанільної – CH3S, дисульфідної – S-S-, амідної (пептидної) Тощо);

В) співвідношенням кількості карбоксильних та аміногруп (які визначають pH речовини):

– кислі (кількість карбоксильних більша за кількість аміногруп);

– нейтральні (кількість карбоксильних дорівнює кількості аміногруп);

– основні (кількість карбоксильних менша за кількість аміногруп);

Г) полярністю

зв’язків бічних ланцюгів (полярні, неполярні);

Д) замінністю для людського організму (замінні, незамінні) тощо.

Номенклатура найпростіших ациклічних амінокислот, які мають по одній карбоксильній та аміногрупі, допускає використання як систематичних, так і традиційних назв з позначенням локантів буквами грецького алфавіту α, β, γ, δ, ε тощо. Слід мати на увазі, що при цьому перелік локантів починають з найближчого до карбоксильної групи атома Карбону:

Біполярна будова молекули амінокислоти

Молекули амінокислот існують у вигляді біполярних іонів (цвіттер-іонів). Біполярний іон – це своєрідна внутрішньо-молекулярна сіль, яка утворюється внаслідок переходу протона (Н+) від карбоксильної до аміногрупи. Ось чому індикатор фіксує нейтральне середовище в розчинах нейтральних амінокислот.

Найбільше значення мають а-амінокислоти. їхня загальна формула має такий вигляд:

Усі α-амінокислоти (крім найпростішого гліцину) мають асиметричний атом Карбону, тому їм, як і багатьом іншим органічним речовинам, властива оптична ізомерія. Усі амінокислоти, синтезовані живими організмами, – це L-амінокислоти. Із часом в організмі відбувається повільна рацемація – вирівнювання концентрацій L – та D-форм у розчині; у цьому разі – перетворення L-форми на D-форму.

Для 20 білкових (протеїногенних) α-амінокислот у біохімії широко використовують історичні назви:

Назва
Структурна формула	Історична (міжнародна скорочена)	Систематична
	Гліцин (Gly)	Аміноетанова кислота
	Аланін (Ala)	2-амінопропанова кислота
	Серин (Ser)	2-аміно-3-гідроксипропанова кислота
	Цистеїн (Cys)	2-аміно-3-сульфанілпропанова кислота
	Цистин	2-аміно-3- пропанова кислота
	Метіонін (Met)	2-аміно-4-(метилсульфаніл)бутанова кислота
	Треонін (Тге)	2-аміно-3-гідроксибутанова кислота
	Валін (Val)	2-аміно-З – метилбутанова кислота
	Лейцин (Leu)	2-аміно-4-метилпентанова кислота
	Ізолейцин (Не)	2-аміно-3-метилпентанова кислота
	Лізин (Lys)	2,6-діаміногексанова кислота
	Фенілаланін (Phe)	2-аміно-3-фенілпропанова кислота
	Аспарагінова кислота (Asp)	2-амінобутандіова кислота
	Аспарагін (Asn)	2,4-діаміно-4-оксобутанова кислота
	Глутамінова кислота (Glu)	2-амінопентандіова кислота
	Глутамін (Gin)	2,5-діаміно-5-оксобутанова кислота

Десять амінокислот (триптофан, лейцин, ізолейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, валін, аргінін, гістидин) належать до незамінних. їх людина одержує винятково з їжею, вони не синтезуються в організмі людини (для кожного виду тварин існує свій список незамінних амінокислот). Деякі замінні амінокислоти організм виробляє недостатньо, отже, їхній синтез також повинен доповнюватись надходженням зовні.

Фізичні властивості амінокислот

Амінокислоти – це безбарвні кристалічні речовини, добре розчинні у воді, гірше – в органічних розчинниках. Мають високі температури плавлення. Одні амінокислоти не мають смаку, інші солодкі на смак (гліцин) або гіркі.

Хімічні властивості амінокислот

Амінокислоти – це типові амфотерні сполуки: реагують і з основами, і з кислотами.

Реакції аміногрупи (основні властивості)
3 кислотами
3 нітритною кислотою
Реакції карбоксильної групи (кислотні властивості)
3 основними Оксидами
3 лугами
Із солями слабших кислот
3 гідроксидами важких металічних Елементів
3 аміаком
Зі спиртами
Декарбоксилюваня
Реакції з одночасною участю карбоксильної та аміногрупи
Дезамінування β-амінокислот
Утворення лактамів		Полімеризацією капролактаму отримують! капрон (перлон, найлон-6)
Утворення пептидів

Реакція утворення пептидів (ди-, три-, тетра-, поліпептидів) є найважливішою природною властивістю амінокислот. Зв’язок між залишками амінокислот називають пептид ним, а групу атомів – пептидною, або амідною. Поліпептидний ланцюг є основою будови білка.

Добування амінокислот

1. Гідроліз білків призводить до одержання суміші різних амінокислот, залишки яких входять до складу цього білка. У промислових масштабах гідролізу піддають відходи переважно м’ясної галузі (кров, роги, копита). Гідролізом білків добувають цистеїн, лейцин, ізолейцин.

2. Дія аміаку на солі α-галогенокарбонових кислот:

Процес можна відтворити й одним рівнянням:

Застосування амінокислот

1. Синтез капрону (поліаміду), з якого виготовляють надзвичайно міцне й еластичне волокно і тканину, плівку, електроізолятори, деталі механізмів тощо.

2. Амінокислоти використовують у медичній практиці: 6-аміногексанову (ε-амінокапронову) кислоту застосовують як кровоспинний засіб, γ-аміномасляну кислоту (ГАМК) – як транквілізатор.

3. Деякі синтетичні амінокислоти використовують для підгодівлі тварин.